Биологические макромолекулы, фрагменты которых идентифицированы в останках организмов возрастом в "десятки и сотни миллионов" лет

Как уже упоминалось, в конце 1980-х и, особенно, в 1990-х гг. молекулярная палеонтология достигла относительно больших успехов. Белки и ДНК были выделены и идентифицированы из различных ископаемых остатков порой прямо-таки умопомрачительного оцененного возраста. Подобные работы, помимо Кракова (Польша), проведены в целом ряде лабораторий США, в Австралии, Нидерландах, Германии и, если включить сюда митохондриальную ДНК кавказского "неандертальца", даже в России [21].

В табл. 1 представлены имеющиеся на настоящий момент данные по выделению и/или идентификации белков и ДНК из ископаемых остатков в палеонтологическом плане: т.е. древних в смысле геологической хронологии. Использованные в цитированных работах методы (иммунохимический анализ либо сравнительное исследование характеристик очищенных белков) позволяют однозначно утверждать: это фрагменты (порой значительные) эндогенных макромолекул, т.е. принадлежащих самим ископаемым организмам, а не являющиеся посторонними примесями за счет бактерий, грибков и др.

Можно видеть, что, несмотря на оцененные периоды в десятки, а порой и в сотни миллионов лет, в образцах остались не распавшиеся фрагменты белков, которые можно определить с помощью антител. То есть фрагменты такой величины, что они способны антителами узнаваться.

Относительно бета-кератина и коллагена следует отметить, что эти белки, вследствие своей особой жесткой молекулярной структуры, являются наиболее устойчивыми как к химическим воздействиям, так и к деградации микроорганизмами [34]. В то же время, относительно сохранности даже коллагена в ископаемых остатках все не так уж и ясно.

Ранние работы были сфокусированы на идентификации именно коллагена, поскольку он может быть детектирован в костях с помощью электронной микроскопии вследствие своей уникальной фибриллярной структуры [1]. И действительно, в целом ряде исследований коллагеновые микроструктуры были хорошо видны под электронным микроскопом в остатках костей динозавров, мамонтов и других ископаемых животных [6, 7, 13, 36–38]. Продемонстрировано, однако, что сохранение даже высокого уровня микроструктур не указывает с необходимостью на действительное наличие белковых молекул коллагена (структуры просто сохраняют их форму). В видимых коллагеновых структурах далеко не всегда идентифицируются специфические для этого белка аминокислоты [37] и не всегда такие структуры реагируют с антителами к коллагену [39].

Отсюда вывод: обнаружение под электронным микроскопом даже хорошо сохранившихся коллагеновых структур (и сосудистых стенок) внутри ископаемых костей не указывает однозначно на присутствие в них самого белка, поэтому ни к каким "сенсационным" креационистским выводам такие структуры в костях, например, динозавра [7], приводить не должны. Наверное, даже эти уже безколлагеновые образования вряд ли способны выдержать миллионы лет, но доказательств тому нет, поскольку в них, по-видимому, часто отсутствует лабильный органический материал (как в упомянутых выше псевдоморфозах песчаных мумий динозавров).

Представленные же в табл. 1 данные, в том числе по коллагену, отражают действительную идентификацию белковых фрагментов. Во всех перечисленных случаях действительно выделили и/или детектировали части белков. Наиболее сохранными оказываются, понятно, коллаген, кератины и остеокальцин, а наименее — более лабильные и более сложные белки с глобулярной структурой, в частности альбумин.

Имеется, однако, одно важное и фундаментальное исключение, связанное с работами все той же доктора Мэри Швейцер.

1. Кератины — белки, формирующие волосы, перья, чешую и т.п. образования. Вследствие жесткости своей молекулярной структуры очень устойчивы к внешним воздействиям. Бета-кератин для современных животных обнаружен только у рептилий и птиц (чешуя, перья) [34].

2. Представлена продолжительность периода или эпохи.

3. Коллаген. Соединительная ткань организма формирует хрящи, сухожилия, связки, остов костей и т.д. Механическая и поддерживающая функция этой ткани обеспечивается нерастворимыми нитями, образованными высокополимерными соединениями коллагена — самого распространенного белка животных. Мономеры коллагена представляют собой трехнитевые белковые "тяжи", которые связываются друг с другом поперечными молекулярными связями (сшивками), образуя коллаген. Такая жесткая структура обеспечивает механическую прочность при сопутствующей эластичности [34].

4. Остеокальцин — низкомолекулярный костный белок, содержащий много глутаминовой кислоты; специфичен для костей.

5. Результаты авторов из мормонского университета (США), по-видимому, спорны: имеется комментарий на данную работу ведущих молекулярных палеонтологов [35].