Физика

Рис. 1. Третичная (пространственная) структура сывороточного альбумина, состоящего из 607 аминокислотных остатков

Рис. 1. Третичная (пространственная) структура сывороточного альбумина, состоящего из 607 аминокислотных остатков

Существуют также фибриллярные белки (от лат. fibra – волокно), которые сильно вытянуты (например, мышечный белок миозин).

Но как ни сложна показанная на рисунке пространственная структура, она еще не самая сложная. Можно представить себе, сколько дополнительных проблем для теоретического (и экспериментального) анализа возникает при рассмотрении не одной, а двух или более взаимодействующих белковых молекул (четвертичная структура).

Казалось бы, в случае олигопептидов все должно быть проще и доступнее для анализа (и теоретического, и экспериментального). Однако это не так. И тут мы подошли к обещанному физическому определению различия между поли- и олигопептидами.

Связи между аминокислотными остатками (за исключением ковалентных) по энергии много меньше химических, отражают сущность физических процессов и поэтому называются физическими (в общем смысле они уже являются не связями, а взаимодействиями).

Каждое отдельное из этих взаимодействий является непрочным, может образовываться и распадаться, т.е. характеризоваться каким-то временем существования. Однако при увеличении длины пептидной цепи число таких одновременных взаимодействий возрастает, и с достижением некоторой длины их суммарное действие приводит к тому, что молекула принимает все более стабильную конфигурацию.

Из термодинамических исследований следует, что эта длина составляет около 50 аминокислотных остатков и может быть меньше или больше в зависимости от конкретной аминокислотной последовательности, т.е. от присутствия и расположения разных взаимодействующих элементов.

Таким образом, физические данные согласуются с теми, которые были нами получены из математических рассуждений, поскольку число 50 является величиной того же порядка, что и 20, характеризующее «аминокислотную систему счисления». Поэтому олигопептиды – вещества с числом аминокислотных остатков порядка 50, а у полипептидов (белков) это число много больше 50.

Итак, поскольку число аминокислотных остатков у олигопептидов мало, а следовательно, и внутримолекулярных взаимодействий у них недостаточно для образования стабильной пространственной структуры, то их конфигурация постоянно изменяется в масштабах времени микромира (в нашем временном масштабе их можно сравнить с извивающимся червяком, выползшим на поверхность во время сильного дождя).

Одним из следствий таких постоянных и быстрых изменений является то, что из этих молекул трудно (или невозможно) получить кристаллы и вследствие этого исследовать с помощью рентгеноструктурного анализа. Правда, существует еще один мощный метод (ядерный магнитный резонанс, ЯМР), с помощью которого удается получить целые наборы конфигураций. Однако и в этом методе требуется использование сильно концентрированных растворов пептидов, в такой системе уже может осуществляться межмолекулярное взаимодействие одинаковых молекул пептидов друг с другом, что влияет на получающийся результат и фиксирует конфигурацию (конформацию) не только отдельной, но и взаимодействующей с другими пептидной молекулы.

Рис. 2. Возможные пространственные структруры мет-энкефалина с аминокислотной последовательностью YGGFM. Пунктиром отмечены водородные связи

Рис. 2. Возможные пространственные структруры мет-энкефалина с аминокислотной последовательностью YGGFM. Пунктиром отмечены водородные связи

На рис. 2 показаны 4 возможные структуры природного пептидного опиоида энкефалина, состоящего из 5 аминокислотных остатков. Насколько они разные! Первая (развернутая) с большим трудом была получена с помощью рентгеноструктурного анализа. Три другие рассчитаны с применением специальных методов компьютерного моделирования, в результате чего получены структуры, содержащие от одной до трех внутримолекулярных водородных связей и очень сильно отличающиеся по конфигурации. Малость молекулы олигопептида позволяет ей в живом организме перемещаться на довольно большие расстояния, а высокая внутримолекулярная подвижность – принимать форму, необходимую для успешного взаимодействия со многими веществами, в том числе и с крупными белками (например, с рецепторами).

Перейти на страницу:
1 2 

Биологически мембраны

Важнейшее условие существования клетки, и, следовательно, жизни – нормальное функционирование биологических мембран. Мембраны – неотъемлемый компонент всех клеток.


Биологические ресурсы

Несколько поколений россиян выросло под бодрые звуки песни "Широка страна моя родная! Много в ней лесов, полей и рек. С тех пор и страна стала не такой широкой, как была, а что происходит с полями и реками - читатель этой книги уже знает. На очереди - сведения о растительном мире, в том числе и о лесах.

Стратегии эволюции и кислород

Испокон веков людей волновал вопрос, как возникли живой мир и они сами. Кажущаяся непостижимость происхождения организмов во всей их сложности и совершенстве неизменно толкала человечество к религии. Действительно, как можно, не прибегая к Создателю, объяснить появление живых существ во всем их необычайном разнообразии?.

Кембрийский парадокс

Примерно 530 миллионов лет назад, в начале кембрийской эпохи, на Земле произошло уникальное событие - внезапно, быстро и почти одновременно возникло множество новых биологических форм, ставших предшественниками важнейших типов современных организмов вплоть до человека.